Hemoglobina

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hemoglobina

La hemoglobina es la molécula encargada de transportar el oxígeno en todos aquellos seres donde la simple difusión de este no es suficiente.
Esta molécula transporta el oxígeno desde los órganos respiratorios al resto del cuerpo donde se libera y recoge el dióxido de carbono de vuelta a los órganos respiratorios.

La hemoglobina representa alrededor del 35% del contenido total (incluyendo el agua) de los glóbulos rojos maduros (anucleados). Con una capacidad de unión del oxígeno de 1,34 ml de oxigeno por gramo de hemoglobina, es capaz de aumentar la capacidad de oxígeno en sangre total más de setenta veces en comparación con el oxígeno disuelto en sangre únicamente. Una molécula de hemoglobina puede unirse a un máximo de cuatro moléculas de oxígeno.

Fabricación de Hemoglobina

La hemoglobina se sintetiza en una compleja serie de pasos. La parte heme se sintetiza en una serie de pasos en la mitocondria y el citosol de los glóbulos rojos inmaduros, mientras que las partes globina son sintetizadas por los ribosomas en el citosol.
La producción de hemoglobina continúa en la célula a través de su desarrollo temprano de eritroblasto a reticulocitos en la médula ósea. En este punto, el núcleo se ha perdido.

Estructura de la Hemoglobina

La hemoglobina tiene una característica estructura cuaternaria de muchas proteínas globulares similares. La estructura cuaternaria de la hemoglobina proviene de sus cuatro subunidades en una distribución tetraédrica.

Cada subunidad (4 en total) se compone de una cadena proteínica estrechamente asociada con un grupo heme.
Cada cadena de la proteína organiza en un conjunto de segmentos estructurales conectados entre sí. Este plegamiento modelo contiene un bolsillo que se une fuertemente al grupo hemo.

Un grupo heme consiste en un átomo de hierro (Fe) en un anillo heterocíclico, formando una estructura conocida como Porfirina. Los iones de hierro, que es el sitio de unión del oxígeno se encuentran todos en un mismo plano. El hierro se une fuertemente (covalentemente) a la parte proteínica globular a través de la histidina proximal

Los iones de hierro pueden estar en estado Ferroso (Fe2 +) o en el estado Férrico (Fe3 +). Cuando se transforma en Férrico (Fe3 +) pasa a llamarse METAHEMOGLOBINA y no puede unir oxigeno, lo cual es letal. En tales casos, la enzima metahemoglobina reductasa debe activarse y ser capaz de hacer a la molécula volver a Fe2 +.

Tipos de Hemoglobina según la cadena proteinica

En los adultos, el tipo más común de la hemoglobina la llamada hemoglobina A, que consta de dos α y dos subunidades β. Esto se denomina como α2β2.

La hemoglobina fetal se compone de dos cadenas α y 2 cadenas gamma y es necesaria dada la baja saturación de oxigeno de la circulación placentaria ya que este tipo tiene una afinidad mayor por el oxigeno.

Tipos de Hemoglobina según el gas transportado

Oxihemoglobina

La Oxihemoglobina se forma durante la respiración fisiológica cuando el oxígeno se une al componente del grupo heme de la hemoglobina en los glóbulos rojos. Este proceso ocurre en los capilares pulmonares adyacentes a los alvéolos de los pulmones.

Varios factores tales como pH bajo, altos niveles de CO2 y altos de 2,3 BPG en el eritrocito bajan la afinidad y se libera oxígeno en los tejidos.

A pesar del sufijo “Oxi” también es la que lleva Dióxido de carbono (C02).

Hemoglobina desoxigenada

La Hemoglobina desoxigenada es la forma de hemoglobina sin oxígeno unido.

Carboxihemoglobina

Es la hemoglobina resultante de la unión con el monóxido de carbono. Se forma ya que la hemoglobina presenta una afinidad doscientas diez veces mayor por el monóxido de carbono que por el oxígeno por, desplazando a éste fácilmente de la hemoglobina.


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